Biomoleculas Orgánicas. ( Parte I )

Entremos en el asombroso y reducido mundo de las biomoleculas orgánicas. Hoy os ofrezco un breve pero conciso informe acerca de las Proteínas. Próximamente iré publicando otros informes sobre otras biomoleculas como los Glúcidos.Proteinas

Están formadas por hasta 20 aminoácidos ( abreviado como aa ).
Son compuestos formados por átomos de "C","H","O","N" y en menor proporción de "S".
Las proteínas pueden ser:

1. Monomericas: Disponen únicamente de un sola cadena peptidica.
2. Oligomericas: Disponen de varias cadenas peptidicas.

También se pueden clasificar como:

1. Simples: Aquellas en las que solo se componen de aa.
2. Conjugadas: Ademas de aa contienen otros compuestos, denominados grupos prosteticos.

Funciones:

-Catalítica: Enzimas

-Nutritiva ( Caso anorexia )

-Protección: Inmunoglobulinas.

-Transporte a través de membranas: transportadores.

-Transporte y almacenamiento ( Iones y moléculas pequeñas )

-Regulación: Hormonas, factores de crecimiento.

-Proteínas estructurales. Citoesqueleto.

-Respuesta a agresiones.

Estructura de los aa:

Clasificación de los aa:

1. Neutros apolares
2. Neutros polares
3. Ácidos ( con carga negativa )
4. Básicos ( con carga positiva )

1. Dos aa Cisteina pueden formar un puente disulfuro con el grupo sulfhidrico que tienen de lateral produciéndose esta conversión a átomos simples de azufre unidos.

3.Los aa ácidos poseen carga negativa superior a positiva, teniendo mas grupos carboxilos ( ácidos ) a aminos ( básicos )

Forma del aa Zwitterion.

4.Los aa básicos poseen carga positiva superior a negativa, teniendo mas grupos aminos( básicos) a carboxilos ( ácidos)

 Los aa tienen carácter anfótero.Pueden comportarse como ácidos o como bases en función del pH de la disolución en que se encuentran.

Es importante saber identificar el puente isoelectrico de los aa ya que este concepto es el pH en el que la carga eléctrica de un aminoácido es nula; es característico de cada aminoácido.
A Ph fisiológico≈ 7, los aa están en forma zwitterion.
Como observáis el grupo ácido carboxílico está desprotonado y el grupo básico, amino, está protonado. Cuando el aa sea mas ácido mayor tendencia tendrá a desprotonarse ( ceder protones ). Los aa son anfóteros,  pueden actuar como un base o un ácido. En una disolución a medida que vamos vertiendo una base, el aa empezará a perder su primer proton/hidrógeno. Suele ser primero a ceder, el protón del grupo carboxílico ya que es el mas ácido. Se va cediendo el hidrógeno mas ácido al menos ácido o mas básico.
Se puede apreciar mediante este gráfico y dibujo que a través de la curva de titulación del aa Glutamato; primero es desprotonado un grupo carboxilico de un lateral, luego el siguiente grupo carboxilico del otro lateral y por último en este caso se convierte en grupo amino normal no protonado.
Se pueden observa los diversos Pk, que son, indicadores de la tendencia a ceder protones.
En un medio ácido, podemos aumentar su basicidad haciendo aumentado su Ph a través del vertimiento de grupos ( -OH ).
El grupo radical siempre pierde el último el proton.
El punto isoeléctrico es el punto en el que las cargas se anulan a través del vertido de ácidos o bases al medio.

Los aa presentan carbonos asímetricos los cuales todos los enlaces substituyentes están ocupados por diferentes radicales. También es llamado centro quiral.
Cada molecula tiene dos formas diferentes derivadas de su propiedad quiral. Se llama a eso Isomería.
Como el aa de la Alanina que es una imagen especular una de otra. Los aa se enlazan mediante enlaces peptidicos. El enlace peptídico (enlace covalente) se establece entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α- amino del siguiente aminoácido.

El enlace es plano. El enlace imposibilita la rotación de un atomo respecto al otro. Alrededor del enlace peptidico se pueden establecer configuraciones posibles: Cis y Trans. Las proteínas pueden ser dipeptidos si están formados únicamente por dos peptidos, tripeptidos ( por tres ) y consecutivamente...
Los oligopeptidos están formados por 

Estructura de las proteinas

Primaria: Es la secuencia de aa que tendrá la proteína pertinente, determinada por la cadena peptidica.

Secundaria: estructura de las proteínas que consiste en el plegamiento de la estructura primaria debido a la infinidad de puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos cetona y amino de otros enlaces próximos de manera que las cadenas laterales R distribuidas a lo largo de la cadena peptidica adoptan determinadas posiciones en el espacio.

Terciaria: Está determinado por la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptidica con su correspondiente estructura secundaria ( alfa-hélice, beta-laminar, o giro beta )

como a consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.

Cuaternaria: Está formada por la asociación de varias cadenas peptídicas iguales o diferentes. La asociación se establece por uniones débiles, del tipo de los puentes de hidrógeno, uniones electrostáticas, interacciones hidrofobicas ,fuerzas de van der Waals y puentes disulfuro.

En la E. Secundaria existen las formaciones de alfa-hélice(la cual puede ser levógira o dextrógira), helices de colageno, conformación en lamina-beta o de hoja plegada y giros o codos tipo beta.

La dextrógira respecto a la alfa-hélice es la mas estable. La hélice alfa vista desde un extremo a lo largo del eje sus grupos R se orientan hacia el exterior La forma de conformación tipo beta o hoja plegada beta, esta formado por una extensión peptidica en forma de zig zag en una especie de de lamina plegada con pliegues. esta estructura también se mantiene gracias a puentes de hidrógeno entre aa situados en zonas mas o menos alejadas de la cadena o de cadenas diferentes.

Los giro-beta son los"codos" de las laminas de tipo-beta.

La E.Terciaria consta de dos tipos de proteínas, fibrosas y globulares.
Esta conformación es resultante del plegamiento de la cadena peptidica de la segunda estructura dada.
Proporciona una imagen tridimensional de la molécula. Las fuerzas que estabilizan esta tercera estructura son: Las fuerzas de Van der Waals, los puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno, las atracciones electrostáticas y interacciones hidrofobicas.


Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes.
La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que que se distingan subestructuras dentro de ésta.

En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una disposición característica que se repite en distintos tipos de proteínas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias.

Hay diferentes tipos como: El lazo alfa-beta-alfa, vertice alfa-alfa , conexiones dextrogiras y levogiras en conexiones beta, barril beta, hoja beta torsionada. En las proteínas globulares existen dominios que son subregiones autónomas de la cadena peptidica. Designa una región de una proteína con interés biológico funcional o estructural. 

Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina( en estructura cuaternaria ), componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes. Tienen forma alargada,filamentosa, formada por cadenas polipeptidicas ordenadas de manera paralela a lo largo de un eje formando las fibras que caracterizan a su nombre. Su forma secundaria  es regular, enteramente helicoidal o laminar( siendo esta la estructura fundamental de las proteinas fibrosas). En las estructuras de colágeno, si se unen tres cadenas de esa misma proteína fibrosa se forma el tropocolageno. Y si se juntan tres triples hélices de colágeno o 3 moléculas de tropocolageno se formará una triple hélice de colágeno. Además otras proteinas fibrosas son, la alfa-queratina y la lamina-beta.

E. Cuaternaria

Esta estructura se manifiesta en las proteínas fibrosas o globulares formadas por la asociación de varias cadenas peptidicas iguales o diferentes de manera que la asociación entre las distintas cadenas con estructura terciaria se establece por uniones débiles del tipo de los puentes de hidrógeno uniones electrostáticas interacciones hidrofobias y fuerzas de Van Der Waals y puentes disulfuro.

Estructura Cuaternaria de las globulares

Semejanzas entre las proteínas globulares hemoglobina y mioglobina:

1. Son proteínas globulares con un núcleo de hierro en el centro.
2. Sus similitudes estructurales son debidos a que tienen que transportar oxigeno ambas.
3. Están "coloreadas" y su color depende de su estado de oxidación y de la presión parcial del oxigeno.
4. También ligan moléculas a parte de las de oxigeno de monoxido de carbono y de monoxido de nitrógeno.
5. Ambas contienen grupos Hemo formados por cuatro anillos pirrolicos 

Diferencias entre la mioglobina y la hemoglobina:

1. La hemoglobina es encontrada en el tejido sanguineo y la mioglobina en el tejido muscular.
2. La función ppal de la Hb es transportar el oxigeno por la sangre capturado en los pulmones. La función de la mioglobina es quitar el oxigeno a la Hb cuando la sangre llega al tejido muscular, ya que tiene una afinidad mayor 
3. La forma de ligar el oxigeno por parte de la hemoglobina es de una manera sigmoidea a diferencia de la adsorción hiperbólica de la mioglobina.

Los estudios de estructura han mostrado que la hemoglobina puede adoptar dos conformaciones, denominadas T (tensa) y R (relajada) .La desoxihemoglobina (en azul) se encuentra en el estado T, y la unión del oxígeno (en rojo) provoca la transición al estado R.

El Efecto Bhor r es una propiedad de la hemoglobina que establece que a un pH menor (más ácido, más hidrogeniones), la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad. Puesto que el dióxido de carbono está directamente relacionado con la concentración de hidrogeniones (iones H), liberados en la disociación del CO2 en la sangre, un aumento de los niveles de dióxido de carbono lleva a una disminución del pH, lo que conduce finalmente a una disminución de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina

Las propiedas de las proteínas

Especificidad
Generalmente, la actividad biológica de una proteína se basa en su unión selectiva con otra molécula cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa de la proteína  y unirse con ella. La especificidad depende de la secuencia de aminoácidos.
Solubilidad
Estas biomoleculas son macromoleculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular, esta, se basa en la interacción de las cargas eléctricas distribuidas de las proteínas con las moléculas del entorno, lo cual da a lugar a la llamada capa de solvatacion.
Desnaturalizacion
Es la perdida de su conformacion espacial , anula su funcionalidad biológica. El calor excesivo, la variación del Ph, modulan este proceso. Si las condiciones ambientales que provocan esta acción duran poco tiempo o son poco intensas esta es temporal y reversible, renaturalizandose. Los factores que provocan este proceso pueden ser:

1. La polaridad del disolvente.
2. La fuerza iónica.
3. El pH.
4. La temperatura.