Sangre / Práctica.

Las moléculas de carbohidratos de tipos A y tipos B se llaman antígenos que producen estímulos para que el organismo actue con un respuesta inmune con anticuerpos. Los anticuerpos son proteínas especiales que viajan por la sangre y ayudan al organismo a destruir virus o bacterias.
Normalmente nuestro organismo no fabrica anticuerpos contra moléculas que reconozca como propias del cuerpo.  No atacan a nuestras células, sino que atacan a virus , bacterias y otros.
Por ejemplo las personas con el antígeno B no fabrican anticuerpos contra el antígeno B, ja que lógicamente se encuentra presente a sus globos rojos. Pero si fabrican anticuerpos contra el antígeno A.

si te hacen una transfusión de sangre con sangre que no es compatible con la tuya los anticuerpos presentes en tu sangre pueden reaccionar con los antígenos presentes a los glóbulos rojos del donante. Por ejemplo, si una persona con sangre de tipo A recibe sangre de tipo B los anticuerpos anti-b de esta persona reaccionaran con los antígenos B de los glóbulos rojos del donante. esta reacción puede causar el aglutamiento de los glóbulos rojos del donante y bloquea los vasos sanguíneos.
Para evitar este rechazo, una persona solo recibir glóbulos rojos que no tengan ningún antígeno que pueda reaccionar con tus propios anticuerpos.
El grupo sanguíneo ABO viene determinado por un gen heredado de los padres.Cada uno de nosotros recibe un alelo de nuestro padre y uno de nuestra madre. Estos dos alelos determinarán nuestro grupo sanguíneo ya que son la causa de la presencia o ausencia de los antígenos A o B a nuestros glóbulos rojos.

El gen del grupo sanguíneo tiene tres versiones (alelos) diferentes:
I^a Produce el antígeno A
I^b Produce el antígeno B
I  no produce ningún antígeno.

 Como que cadas uno tiene dos copias de estos genes, hay seis posibles combinaciones de los  alelos (genotipos):

I^aI^a
 Y
I^ai^a

Dan lugar a sangre del tipo A

I^bI^b
Y
I^bi^b

Dan lugar a sangre del tipo B

I^aI^b Dan lugar a sangre del tipo AB

ii Dan lugar a sangre del tipo 0

Cada padre biológico da uno de sus alelos ABO a sus hijos. Por ejemplo;

Si una madre que tiene sangre tipo O,  tiene por lo tanto un genotipo ii y solo puede dar un alelo tipo i a su hijo. Un padre que tenga sangre tipo AB, podría pasar cualquiera de los dos alelos a sus hijos I^a y I^b. Esta pareja podría tener hijos con sangre de tipo A o B.

Determinación del grupo sanguineo ABO

Se utilizan anticuerpos Anti-A, Anti-B y Anti-AB y para el Rh, anticuerpos Anti-D. Antes se ha de desinfectar el dedo con alcohol para la extracción de sangre. El dedo anular izquierdo es el mejor para su extracción ya que presenta menor callosidad. Con un bastoncillo metálico mismo se pincha el dedo y se ponen gotas de sangre sobre los portas para ir poniendo a sobre los anticuerpos. Después de veinte segundos aparecen las reacciones de aglutinación.  Los que reaccionen serán los que determinen nuestra sangre.

Corpusculo de Bar o Cromatina X. Practica de laboratorio.

El DNA reside en el núcleo en forma de cromosomas únicamente visibles durante la división celular o mitosis. En cambio durante la fase de reposo los cromosomas se encuentran desenrollados en forma de cromatina. Esta, está formada por DNA y proteínas  ( Histonas ), que permiten acoger la enorme cantidad de en el reducido espacio que hay en el núcleo.


El año 1923, Painte demostró citológicamente la existencia de los cromosomas X y Y en los humanos. El año 1949, Barr y Bertram descubrieron masas de cromatina sexual o también llamados corpúsculos de Barr en células nerviosas femeninas en interfase y no a las masculinas. Posteriormente se desarrolló una técnica sencilla que nos permitía detectar corpúsculos en la mucosa oral. Como a resultado las células femeninas se asoció a cromatina positiva mientras que las masculinas se asocian a cromatina negativa.

Existen excepciones:

Los pacientes con el síndrome de Turner no tienen corpúsculos de Barr  y los pacientes con síndrome de Klinefelter si que lo presentan. 

La cromatina se puede encontrar de dos formas:

Eucromatina: NO visible con el microscopio y diseminada por todo el núcleo. Representa la forma activa de la cromatina, la cual se transcribe de DNA a RNAm.
Heterocromatina: Es la forma inactiva y condensada localizada sobretodo a la periferia del núcleo, que se tiñe fuertemente con coloraciones. Puede ser de dos tipos diferentes:

1. Constitutiva: idéntica para todas las células del organismo carente de información genética.
2. Facultativa: diferente a los distintos tipos de células y contiene información sobre todos aquellos genes que no se expresan. 

Procedimiento:

1. Dar un trago de agua con el fin de eliminar células de descamación. 

2. Se raspa con el extremo de un bastoncillo la parte interna de la mejilla, pero no lo utilizaremos.

3. Con el extremo opuesto haz otro raspado y ponlo sobre el portaobjetos.

4. Deposita dos gotas de colorante y mezclalo con movimientos circulares del portaobjetos. 

5. Cubre la preparación y pega unos golpes suavemente sobre el cubreobjetos.

6. Obsérvalo con el microscopio.

Pigmentos. Práctica de Laboratorio.

Las clorofilas y los carotenoides son pigmentos fotosintéticos de las plantas superiores y se localizan en los cloroplastos.

Las clorofilas a y b son pigmentos de color verde, formadas por cuatro anillos pirrolicos con diversos substituyentes laterales. Los pirroles, con sus átomos de  nitrógeno unen un cation Mg 2+ en el centro, formado por un anillo complejo de estructura casi plana. Las clorofilas a y b se diferencian por sus substituyentes del anillo pirrolico III:  la clorofila a tiene un grupo metilo como radical y la clorofila b tiene un grupo aldehído.
Los carotenoides son de color rojo, naranja o amarillo. Químicamente son poliisoprenoides de 40 átomos de carbono y según si contienen o no átomos de oxígeno en su estructura se llaman carotenos ( sin oxígeno ) o xantofilas ( con oxígeno ).

Una de las técnicas mas usadas para la separación de componentes es la cromatografia (proceso de separacion de mezclas complejas mediante particiones entre una fase fluida y movil y una fase estacionaria )

Práctica de laboratorio en relación a este tema:

Primeramente se extraen cuatro tipos de pigmentos vegetales:

• Clorofilas a y b
• Xantofilas
• Carotenos

Todos ellos tienen carácter apolar, aunque su grado de polaridad varia en función de su composición química. Así pues, hay un gradiente de polaridad desde el mas al menos apolar.

Los objetivos son claros; determinar cuantitativamente los pigmentos presentes en los tejidos vegetales, separar los componentes mayoritarios de los pigmentos fotosinteticos mediante cromatografia de papel y comparar los contenidos en pigmentos de diferentes especies, edad o estado de las hojas.

Determinación cuantitativa de los pigmentos fotosinteticos ( Clorofilas y carotenoides )

Procedimiento:

Se ha de procurar trabajar en condiciones de poca luz  y frio, los matraces  y el mortero se pondrán en hielo. Con un " Traucador " se hacen dos o tres cortes de la hoja. Ha de procurarse evitar los nervios de la hoja. Se determina el peso fresco de la hoja y la area utilizada en los cortes.

Se colocan los fragmentos en un mortero y se añade un poco de acetona 80%. A continuación se tritura la hoja en el mortero. Se considera que hemos  separado todos los pigmentos cuando los restos de las hojas son completamente transparentes. 

Se filtra el contenido del mortero con la ayuda de un papel de filtro dentro de un embudo y se hace pasar al matraz aforado. Se enrasa con el diluyente usado, acetona 80% en nuestro caso.

La medida de las absorbancias (cantidad de intensidad de luz que absorbe la muestra); se hace con el espectrofotometro. Se lee a las longitudes de onda: 663.6, 646,6 y 470,0 nm.

Resultados:

Para  determinar la cantidad de clorofil·la a y b presentes a la hoja se utilizan las
equaciones de Porra y para loss contenidos de carotenoides, la equacion de Lichtenthaler y
Wellburn :

Clorofil·la a (µg/ml) = 12,25·(A663,6) – 2,55·(A646,6)
Clorofil·la b (µg/ml) = 20,31·(A646,6) – 4,91·(A663,6)
Clorofil·la total a+b (µg/ml) = 17,76·(A646,6) + 7,34·(A663,6)

Carotenoides (µg/ml) = (1000·A470 – 3,27·[chl a] – 104·[chl b])/227

Espectros de absorción característicos de ciertos pigmentos:

Podemos apreciar a través de este gráfico que las clorofilas absorben en el verde por tanto emiten esa luz  ( es la luz reflejada la de color verde ). Igual que la Ficoeritrina. La ficocinanina absorbe en el azul y los carotenoides en el rojo.

Metabolismo y Termodinámica de la Bioquímica

Metabolismo: es el conjunto de las reacciones químicas que ocurren en las células. Las

• Catabolismo: Reacciones llevadas a cabo a través de la degradación de moléculas complejas hasta obtener moléculas mas sencillas que las iniciales o precursoras. Desprenden energía en su realización.
• Anabolismo:Reacciones llevadas a cabo a través de la formación de moléculas complejas mediante moléculas sencillas. Han de absorber energía para su realización.

Las rutas metabólicas o vías metabólicas son una sucesión de reacciones químicas que conducen de un sustrato inicial a uno o varios productos finales, a través de una serie de metabolitos intermediario.

Las reacciones bioquímicas están afectadas por 3 factores:

- La entalpía (contenido total de calor)

- La entropía (desorden)

- La energía libre (energía disponible para realizar un trabajo químico)

1º Ley de la Termodinámica

En cualquier transformación física / química la cantidad total de energía del universo se mantiene constante. Ni se crea ni se destruye, se transforma.

- Las reacciones que tienen lugar espontáneamente suelen ser exotérmicas, esto es, con desprendimiento de calor (del sistema).

- El calor que se desprende o absorbe en una reacción a presión constante recibe el nombre de variación de Entalpía (∆H). Las reacciones en las que se desprende calor son exotérmicas y por convención, la entalpía se supone negativa: ∆H < 0.

- Sin embargo, hay reacciones endotérmicas que cursan espontáneamente, ∆H > 0.

2º Ley de la Termodinámica

Un proceso tiene lugar espontáneamente si aumenta la entropía del universo.

∆S universo (∆S sistema + ∆S entorno) > 0 → proceso espontáneo

∆S, variación de entropía

A partir de la 1ª y 2ª ley de la termodinámica:

Variación de energía libre de Gibbs

∆G = ∆H – T∆S

∆G, variación de E libre de un sistema en condiciones de P y T ctes.

∆H, variación del contenido calórico del sistema (entalpía)

T, temperatura absoluta

∆S, variación de la entropía del sistema

Por tanto:

- Una reacción sólo puede transcurrir espontáneamente si ∆G < 0

- Un sistema está en equilibrio si ∆G = 0

- Una reacción no puede transcurrir espontáneamente si ∆G > 0.

Se requiere un aporte de energía libre para permitir la reacción.

En el metabolismo las reacciones endergónicas se acoplan a las reacciones exergónicas de manera que la energía desprendia de una de las reacciones es absorbida por la otra. La suma total de energías libres de un y otra reacción tiene lugar espontaneo.

La variación de energía libre de Gibs ( ∆G ) depende unicamente de la energía de los sustratos y de los productos; es independiente del camino de como transcurre la transformación. La ∆G no proporciona información sobre la velocidad de la reacción, solo proporciona información sobre si el proceso transcurre de manera espontanea o no.

La constante de equilibrio es relacionada directamente con la variación de energía libre estandar de una reacción.

Ecuación de Nernst

∆G es variable

∆Gº es una cte

Monedas energéticas/ El ATP

ATP: Es el principal transportador de energía en la mayoría de las reacciones que tienen lugar en los sistemas vivos. Proporciona energía por transferencia de grupo y no por simple hidrólisis. La energía química almacenada en el ATP puede efectuar trabajo de cuatro clases diferentes:

1. Transporte Activo
2. Contracción y movilidad de la célula.
3. Formación de macromoléculas informativas(RNA, biosintesis de DNA, proteínas)
4. Biosintesis: El grupo fosfato es transferido enzimaticamente a moléculas precursoras, y así están preparadas para ensamblarse y formar macromoléculas.

El ATP se produce de dos maneras básicamente:

1. Fosforilación a nivel de sustrato([1]a partir de fosfatos de alta energía que se generan durante el catabolismo de las moleculas combustibles y [2]a partir de fosfágenos que son fosfatos de alta energia (fosfocreatina y fosfoarginina) que actúan como deposito de energia quimica en el musculo y tejido nervioso)
   [1] Fosfoenolpiruvato + ADP ---> ATP + Piruvato
   [2] Fosfocreatina + ADP ---> ATP + Creatina
   [2]  Fosfoarginina + ADP ---> ATP + Arginina

1.  Fosforilación oxidativa/ Fotofosforilación.(Por acción de una ATP sintasa de la membrana impulsada por un gradiente de protones generado por las reacciones oxidativas de las mitocondria o por las reacciones lumínicas de la fotosíntesis en los cloroplastos)

A continuación podemos observar a través de una y de dos reacciones la manera en la que el ATP realiza su trabajo.

En la ilustración a) se ve que la incidencia del ATP provoca su escisión en ADP y en uno de sus átomos de fósforo libres, además, un grupo amino se introduce en la reacción quedando fijado en ella. En la vía b) se observa claramente en el punto 1) la presencia del ATP transformándose en ADP y fijando el fósforo libre en la molécula de Glutamato que mas tarde sería liberado en el medio y el grupo amino ocupará su lugar en el compuesto.

Además del ATP, otros nucleósidos trifosfato participan en la transferencia de energía:
-UTP (uridina trifosfato)            metabolismo de glúcidos
-GTP (guanosina trifosfato)       biosíntesis de proteínas
-CTP (citosina trifosfato)           metabolismo de lípidos
Estas moléculas pueden interconvertirse, por ejemplo:
-ATP + UDP---> ADP + UTP
-ATP + GDP---> ADP + GTP
-ATP + CDP---> ADP + CTP

¿Porque la transferencia de grupo en la hidrólisis causa tanta energía?

1. Repulsión entre las cargas negativas.
2. Los productos están estabilizados entre si mediante resonancia.

Para definir el estado energético de la célula se calcula con la carga energética celular :

Puede oscilar entre 0/1
En un estado estacionario dinámico, la velocidad de producción de ATP se ve ajustada a su velocidad de consumo.

Existe un flujo de fosfatos, representados por (P) desde dadores fosfato de elevada energía vía ATP a moléculas aceptoras ( como el glicerol y la glucosa) para formar sus derivados fosfatos de baja energía.
El flujo de estos grupos fosfato está catalizado por unas enzimas llamadas Quinasas.

Biomoleculas Orgánicas. ( Parte I )

Entremos en el asombroso y reducido mundo de las biomoleculas orgánicas. Hoy os ofrezco un breve pero conciso informe acerca de las Proteínas. Próximamente iré publicando otros informes sobre otras biomoleculas como los Glúcidos.Proteinas

Están formadas por hasta 20 aminoácidos ( abreviado como aa ).
Son compuestos formados por átomos de "C","H","O","N" y en menor proporción de "S".
Las proteínas pueden ser:

1. Monomericas: Disponen únicamente de un sola cadena peptidica.
2. Oligomericas: Disponen de varias cadenas peptidicas.

También se pueden clasificar como:

1. Simples: Aquellas en las que solo se componen de aa.
2. Conjugadas: Ademas de aa contienen otros compuestos, denominados grupos prosteticos.

Funciones:

-Catalítica: Enzimas

-Nutritiva ( Caso anorexia )

-Protección: Inmunoglobulinas.

-Transporte a través de membranas: transportadores.

-Transporte y almacenamiento ( Iones y moléculas pequeñas )

-Regulación: Hormonas, factores de crecimiento.

-Proteínas estructurales. Citoesqueleto.

-Respuesta a agresiones.

Estructura de los aa:

Clasificación de los aa:

1. Neutros apolares
2. Neutros polares
3. Ácidos ( con carga negativa )
4. Básicos ( con carga positiva )

1. Dos aa Cisteina pueden formar un puente disulfuro con el grupo sulfhidrico que tienen de lateral produciéndose esta conversión a átomos simples de azufre unidos.

3.Los aa ácidos poseen carga negativa superior a positiva, teniendo mas grupos carboxilos ( ácidos ) a aminos ( básicos )

Forma del aa Zwitterion.

4.Los aa básicos poseen carga positiva superior a negativa, teniendo mas grupos aminos( básicos) a carboxilos ( ácidos)

 Los aa tienen carácter anfótero.Pueden comportarse como ácidos o como bases en función del pH de la disolución en que se encuentran.

Es importante saber identificar el puente isoelectrico de los aa ya que este concepto es el pH en el que la carga eléctrica de un aminoácido es nula; es característico de cada aminoácido.
A Ph fisiológico≈ 7, los aa están en forma zwitterion.
Como observáis el grupo ácido carboxílico está desprotonado y el grupo básico, amino, está protonado. Cuando el aa sea mas ácido mayor tendencia tendrá a desprotonarse ( ceder protones ). Los aa son anfóteros,  pueden actuar como un base o un ácido. En una disolución a medida que vamos vertiendo una base, el aa empezará a perder su primer proton/hidrógeno. Suele ser primero a ceder, el protón del grupo carboxílico ya que es el mas ácido. Se va cediendo el hidrógeno mas ácido al menos ácido o mas básico.
Se puede apreciar mediante este gráfico y dibujo que a través de la curva de titulación del aa Glutamato; primero es desprotonado un grupo carboxilico de un lateral, luego el siguiente grupo carboxilico del otro lateral y por último en este caso se convierte en grupo amino normal no protonado.
Se pueden observa los diversos Pk, que son, indicadores de la tendencia a ceder protones.
En un medio ácido, podemos aumentar su basicidad haciendo aumentado su Ph a través del vertimiento de grupos ( -OH ).
El grupo radical siempre pierde el último el proton.
El punto isoeléctrico es el punto en el que las cargas se anulan a través del vertido de ácidos o bases al medio.

Los aa presentan carbonos asímetricos los cuales todos los enlaces substituyentes están ocupados por diferentes radicales. También es llamado centro quiral.
Cada molecula tiene dos formas diferentes derivadas de su propiedad quiral. Se llama a eso Isomería.
Como el aa de la Alanina que es una imagen especular una de otra. Los aa se enlazan mediante enlaces peptidicos. El enlace peptídico (enlace covalente) se establece entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α- amino del siguiente aminoácido.

El enlace es plano. El enlace imposibilita la rotación de un atomo respecto al otro. Alrededor del enlace peptidico se pueden establecer configuraciones posibles: Cis y Trans. Las proteínas pueden ser dipeptidos si están formados únicamente por dos peptidos, tripeptidos ( por tres ) y consecutivamente...
Los oligopeptidos están formados por 

Estructura de las proteinas

Primaria: Es la secuencia de aa que tendrá la proteína pertinente, determinada por la cadena peptidica.

Secundaria: estructura de las proteínas que consiste en el plegamiento de la estructura primaria debido a la infinidad de puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos cetona y amino de otros enlaces próximos de manera que las cadenas laterales R distribuidas a lo largo de la cadena peptidica adoptan determinadas posiciones en el espacio.

Terciaria: Está determinado por la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptidica con su correspondiente estructura secundaria ( alfa-hélice, beta-laminar, o giro beta )

como a consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.

Cuaternaria: Está formada por la asociación de varias cadenas peptídicas iguales o diferentes. La asociación se establece por uniones débiles, del tipo de los puentes de hidrógeno, uniones electrostáticas, interacciones hidrofobicas ,fuerzas de van der Waals y puentes disulfuro.

En la E. Secundaria existen las formaciones de alfa-hélice(la cual puede ser levógira o dextrógira), helices de colageno, conformación en lamina-beta o de hoja plegada y giros o codos tipo beta.

La dextrógira respecto a la alfa-hélice es la mas estable. La hélice alfa vista desde un extremo a lo largo del eje sus grupos R se orientan hacia el exterior La forma de conformación tipo beta o hoja plegada beta, esta formado por una extensión peptidica en forma de zig zag en una especie de de lamina plegada con pliegues. esta estructura también se mantiene gracias a puentes de hidrógeno entre aa situados en zonas mas o menos alejadas de la cadena o de cadenas diferentes.

Los giro-beta son los"codos" de las laminas de tipo-beta.

La E.Terciaria consta de dos tipos de proteínas, fibrosas y globulares.
Esta conformación es resultante del plegamiento de la cadena peptidica de la segunda estructura dada.
Proporciona una imagen tridimensional de la molécula. Las fuerzas que estabilizan esta tercera estructura son: Las fuerzas de Van der Waals, los puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno, las atracciones electrostáticas y interacciones hidrofobicas.


Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes.
La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que que se distingan subestructuras dentro de ésta.

En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una disposición característica que se repite en distintos tipos de proteínas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias.

Hay diferentes tipos como: El lazo alfa-beta-alfa, vertice alfa-alfa , conexiones dextrogiras y levogiras en conexiones beta, barril beta, hoja beta torsionada. En las proteínas globulares existen dominios que son subregiones autónomas de la cadena peptidica. Designa una región de una proteína con interés biológico funcional o estructural. 

Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina( en estructura cuaternaria ), componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes. Tienen forma alargada,filamentosa, formada por cadenas polipeptidicas ordenadas de manera paralela a lo largo de un eje formando las fibras que caracterizan a su nombre. Su forma secundaria  es regular, enteramente helicoidal o laminar( siendo esta la estructura fundamental de las proteinas fibrosas). En las estructuras de colágeno, si se unen tres cadenas de esa misma proteína fibrosa se forma el tropocolageno. Y si se juntan tres triples hélices de colágeno o 3 moléculas de tropocolageno se formará una triple hélice de colágeno. Además otras proteinas fibrosas son, la alfa-queratina y la lamina-beta.

E. Cuaternaria

Esta estructura se manifiesta en las proteínas fibrosas o globulares formadas por la asociación de varias cadenas peptidicas iguales o diferentes de manera que la asociación entre las distintas cadenas con estructura terciaria se establece por uniones débiles del tipo de los puentes de hidrógeno uniones electrostáticas interacciones hidrofobias y fuerzas de Van Der Waals y puentes disulfuro.

Estructura Cuaternaria de las globulares

Semejanzas entre las proteínas globulares hemoglobina y mioglobina:

1. Son proteínas globulares con un núcleo de hierro en el centro.
2. Sus similitudes estructurales son debidos a que tienen que transportar oxigeno ambas.
3. Están "coloreadas" y su color depende de su estado de oxidación y de la presión parcial del oxigeno.
4. También ligan moléculas a parte de las de oxigeno de monoxido de carbono y de monoxido de nitrógeno.
5. Ambas contienen grupos Hemo formados por cuatro anillos pirrolicos 

Diferencias entre la mioglobina y la hemoglobina:

1. La hemoglobina es encontrada en el tejido sanguineo y la mioglobina en el tejido muscular.
2. La función ppal de la Hb es transportar el oxigeno por la sangre capturado en los pulmones. La función de la mioglobina es quitar el oxigeno a la Hb cuando la sangre llega al tejido muscular, ya que tiene una afinidad mayor 
3. La forma de ligar el oxigeno por parte de la hemoglobina es de una manera sigmoidea a diferencia de la adsorción hiperbólica de la mioglobina.

Los estudios de estructura han mostrado que la hemoglobina puede adoptar dos conformaciones, denominadas T (tensa) y R (relajada) .La desoxihemoglobina (en azul) se encuentra en el estado T, y la unión del oxígeno (en rojo) provoca la transición al estado R.

El Efecto Bhor r es una propiedad de la hemoglobina que establece que a un pH menor (más ácido, más hidrogeniones), la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad. Puesto que el dióxido de carbono está directamente relacionado con la concentración de hidrogeniones (iones H), liberados en la disociación del CO2 en la sangre, un aumento de los niveles de dióxido de carbono lleva a una disminución del pH, lo que conduce finalmente a una disminución de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina

Las propiedas de las proteínas

Especificidad
Generalmente, la actividad biológica de una proteína se basa en su unión selectiva con otra molécula cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa de la proteína  y unirse con ella. La especificidad depende de la secuencia de aminoácidos.
Solubilidad
Estas biomoleculas son macromoleculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular, esta, se basa en la interacción de las cargas eléctricas distribuidas de las proteínas con las moléculas del entorno, lo cual da a lugar a la llamada capa de solvatacion.
Desnaturalizacion
Es la perdida de su conformacion espacial , anula su funcionalidad biológica. El calor excesivo, la variación del Ph, modulan este proceso. Si las condiciones ambientales que provocan esta acción duran poco tiempo o son poco intensas esta es temporal y reversible, renaturalizandose. Los factores que provocan este proceso pueden ser:

1. La polaridad del disolvente.
2. La fuerza iónica.
3. El pH.
4. La temperatura.